如何让亲水性很强的蛋白在ecoli中实现分泌表达？

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130多个氨基酸残基的外源蛋白，在ecoli中用pelB信号肽引导分泌，发现表达量比单独表达高很多，可是就是无法分泌：与单独表达相比，大出了信号肽20几个氨基酸残基的大小（2kd），做了很多的表达菌和载体，都是一样，真是ft！

查阅文献说此蛋白ecoli中表达很困难（事实如此，单独表达两非常低，有众多20％左右的稀有密码子），而且借助软件分析发现其亲水性极高，所有位点都在treshold之上，“不分泌的蛋白很难实现成功分泌”，不知道还有没有办法让它分泌出来？低温诱导会不会凑效？

还有改用其它的表达系统，比如酵母表达，是否也很难分泌？

请赐教，多谢！